阿尔茨海默病是一种神经系统退行性疾病，临床上以记忆障碍、失语、执行功能障碍以及人格和行为改变等为特征，病理特征包括β淀粉样蛋白沉积和Tau蛋白过度磷酸化，病因迄今尚不明确。新研究通过体外细胞实验和动物实验解释了Tau如何过度磷酸化的原因，从而为治疗Tau病变提供信息。相关研究成果已发表在美国《科学进展》杂志上。

　　弗林德斯大学领衔的研究团队首先选取了多达20个不同的Tau磷酸化位点和12种蛋白激酶进行实验。蛋白激酶是指催化蛋白质磷酸化过程的酶，蛋白激酶靶向Tau的特定位点是磷酸化位点。

　　结果发现，Tau磷酸化位点之间存在相互依赖性联系，这意味着一个位点的磷酸化易促使另一个位点磷酸化，并且在这些位点中还存在一些“主位点”，即这些位点的磷酸化能影响Tau其他大多数位点的磷酸化。

　　为了探究是否可以靶向这些“主位点”来减少阿尔茨海默病中Tau的毒性，以改善记忆功能，研究人员进行了小鼠实验。结果发现，当小鼠的Tau蛋白缺失某个特定的“主位点”时，它们没有出现记忆缺陷。

　　研究人员表示，新发现具有治疗涉及Tau蛋白的一系列神经系统疾病的潜力，包括帕金森病、脑震荡引起的慢性脑损伤和中风，未来将进一步了解这些“主位点”在健康和疾病中的作用。